Нажмите "Enter", чтобы перейти к контенту

Белки

Молекулы белка — это биополимеры, которые, в отличие от углеводов, представляют собой линейную неразветвленную цепь, звенья которой отличаются химическими и физическими свойствами. Еще одно отличие белков от полисахаридов состоит в том, что белки имеют несколько структурных уровней организации. Изучая физиологию человека, мы будем рассматривать различные белки и их функциональное назначение.

Главные группы белков

Все разнообразие белков в соответствии со строением делят на две группы: простые — протеины (от греч. Протос — первый) и сложные — протеиды (от греч. Протос и Идос — вид).

Протеины — это белки, состоящие только из аминокислот. Они участвуют в формировании генетического аппарата клетки, определяя заключения ДНК в хромосомах; входят в состав крови, где выполняют защитные функции; содержатся в зерне злаков как резервная вещество; является составной частью костей, хрящей и волосков у млекопитающих.

В состав протеидов, кроме аминокислотной цепи, входит небелковая часть, это могут быть молекулы углеводов, липидов, нуклеиновых кислот, остатки ортофосфорной кислоты, атомы металлов и некоторые другие вещества. Большинство белков клетки является протеидами.

Функциональные группы белков

Структурные белки входят в состав всех клеточных мембран. Кроме того, они являются важными компонентами кровеносных сосудов, ногтей, волос и стекловидного тела глаза.

Транспортные белки, к которым относится гемоглобин, разносят различные небольшие молекулы или ионы по организму.

Регуляторные белки — это определенные гормоны. Они регулируют процессы жизнедеятельности организма и производятся в железах внутренней секреции. Среди них наиболее известными являются гормон роста, образующийся в гипофизе, и гормоны поджелудочной железы, в частности инсулин.

Резервные белки. Большие запасы белков содержатся в яйцах животных или в зернах растений. Они являются резервными веществами, которые служат для построения тела развивающегося зародыша. Белок молока казеин выполняет функцию питательного вещества и содержится в молоке млекопитающих.

Защитные белки. К ним относятся иммуноглобулины, из которых формируются защитные вещества крови — антитела.

Сократительные белки входят в состав клеток мышц — это белки актин и миозин. Они имеют вид длинных цепей, закрученных в спираль.

Сигнальные белки. Ряд белков осуществляет в организме сигнальную функцию. К этой группе относятся рецепторные белки плазматической мембраны, предназначенные для распознавания клеткой определенных гормонов.

Белки также выполняют многие другие функции, которые непосредственно не связаны с их первоначальным назначением в клетке. Например, во время длительного голодания часть белков организм может использовать как источник энергии. Белковая цепь разрушается до аминокислот, которые в дальнейшем окисляются. При полном окисления 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. К примеру, африканские двоякодышащие рыбы рода Протоптер легко пережидают пересыхания водоемов, зарываясь в ил на несколько месяцев. Источником веществ и энергии, необходимых для поддержания жизнедеятельности, является их собственные мышцы.

Уровни организации белков

В структуре белка выделяют четыре уровня организации.

Первичный, вторичный и третичный уровень организации белка

Первичная структура белка

Первичная структура белка — это сообщающиеся пептидными связями остатки аминокислот, она имеет вид линейной цепи, то есть образуется прочными ковалентными связями. В состав большинства животных и растительных белков входят только 20 аминокислот, которые даже в небольшой полипептидной цепи, состоящей только из 150 аминокислот, могут образовать более 1 млрд комбинаций. В результате такого разнообразия комбинаций каждый вид белка имеет свою уникальную аминокислотную последовательность. Поскольку в состав белка входят как кислые, так и щелочные аминокислоты, любой белок обладает амфотерными свойствами.

Что более родственными являются виды животных и растений, то более схож в них порядок последовательностей аминокислот в составе одних белков. В частности, ученые выяснили, что у человека и шимпанзе около 98% белков имеют идентичные аминокислотные последовательности, а потому исследователи считают, что человека и шимпанзе «вылеплен из одного молекулярного теста». Для сравнения: во внешне очень похожих видах мышей или мушек-дрозофил лишь 75% белков организма идентичны.

Вторичная структура белка

Вторичная структура — это закрученная в спираль полипептидная цепь. Считают, что такая пространственная форма молекулы белка энергетически выгодна. Спираль образуется водородными связями, которые возникают между остатками СО-группы одной аминокислоты и NH — другой, причем они возникают четко между аминокислотами, которые разделены в полипептидной цепи четырьмя аминокислотными остатками. Водородные связи значительно слабее ковалентных, но благодаря тому, что спираль «прошита» многочисленными водородными связями, ее структура очень прочная.

Третичная структура белка

Третичная структура белка — это тоже закрученная в спираль полипептидная цепь, форму которой определяют взаимодействия между остатками неполярных аминокислот. Именно вследствие такого вида связей капельки жира, разлитого на поверхности воды, слипаются. Гидрофобные связи слабее даже чем водородные, но их количество вполне достаточное для поддержания формы молекулы.

Слабость гидрофобных связей в данном случае является даже преимуществом: она делает третичную структуру белка достаточно лабильной (от лат. Лабилис — неустойчивый), что дает им возможность работать в различных условиях.

В некоторых белках третичная структура молекулы может стабилизироваться еще и ковалентными связями между атомами серы в молекулах аминокислоты серина, расположенными на разных частях молекулы.

В организме все разновидности белков имеют различную третичную структуру. Это означает, что каждому белку свойственна уникальная, причем довольно лабильная форма молекулы.

Третичная структура белков зависит от внутриклеточной среды, в частности от рН и температуры. Значительные колебания температуры или изменения химического состава клетки могут нарушить третичную структуру белка и влияют на его функционирование. Перегрев или влияние сильнодействующих химических веществ приводит к денатурации (от лат. Де — отсутствие, устранение чего-либо, Натура — природные свойства) — обычно необратимого разрушения третичной структуры белка.

Денатурация белка

Четвертичная структура белка

Отдельные виды белков образуют надмолекулярные структуры, в которых обычно сопряжены две или четыре одинаковые или очень близкие по строению молекулы. Например, гемоглобин — пигмент крови человека — состоит из четырех соединенных друг с другом молекул, две из которых называют а-гемоглобин, а две — б-гемоглобин. Четвертичного структуру имеют белки, функции которых особенно важны для организма.

 

Будьте первым, кто оставит комментарий!

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *